Onlangs identificeerde het Food Enzyme Engineering Innovation Team van het Institute of Agricultural Products Processing, Chinese Academy of Agricultural Sciences een nieuw typeferulinezuuresterase Als FAE van Allobacterium serratia intestinale Substraatbinding en katalytische mechanismen bieden een wetenschappelijke basis voor een diepgaand begrip van het metabolisme van voedingsvezels in het darmkanaal, evenals richtlijnen voor nauwkeurige voeding en nauwkeurige medische regulering van darmenzymen. De gerelateerde onderzoeksresultaten zijn gepubliceerd in het Journal of Agricultural and Food Chemistry in de vorm van een omslagartikel met de titel"The α-Helical Cap Domain of a Novel Esterase van Gut Alistipes shahii Shaping the Substrate-Binding Pocket [ GG] quot;.
Volgens onderzoeker Xin Fengjiao is de menselijke darmflora de belangrijkste brug die het voedselmetabolisme en de regulering van lichaamsvoeding koppelt, en speelt het een vitale rol bij de menselijke gezondheid en ziekte. Specifieke flora kan functioneel ferulazuur vrijmaken uit voedingsvezels door te coderen voor specifieke ferulazuuresterase en vervolgens functies uitoefenen zoals anti-oxidatie, anti-infectie, anti-tumor, verbetering van hart- en vaatziekten en regulering van hersencognitie. In de vorige studie werden zeven ferulazuuresterase-genen opgereguleerd met behulp van in vitro fecale bacteriënfermentatie. In deze studie werden de expressie, zuivering en enzymatische eigenschappen van de ferulinezuuresterase afgeleid van S. intestinale bacteriën uitgevoerd. De optimale temperatuur van het enzym is 40 °C, de optimale pH is 8,5 en het heeft een hoge substraatvoorkeur voor vetzuuresters met een korte keten. De studie analyseerde verder de driedimensionale structuur van het enzym en onthulde dat de unieke"cap" domein speelt een belangrijke rol in de substraatbinding en katalyse van het enzym'.
